Institut für Biochemie

Institut für Biochemie

Die Biochemie untersucht die Grundlagen des Lebens auf der molekularen Ebene. Proteine sind die molekularen Bausteine der Zelle und an fast allen Lebensprozessen beteiligt. Die komplexen Prozesse der Signalwege in der Zelle zu untersuchen ist notwendig um beispielsweise Stoffwechselvorgänge bei der Ernährung oder die Wirkungsweise von Medikamenten zu verstehen.

An der Medizinischen Hochschule Brandenburg ist das Institut im Rahmen des Studiengangs Medizin verantwortlich für die Vermittlung der biochemischen Grundlagen für die ärztliche Tätigkeit und ist Ansprechpartner für alle biochemischen Fragen im praxisorientierten und wissenschaftsgeleiteten Curriculum an der MHB.

Die Forschung am Institut für Biochemie widmet sich der detaillierten biochemischen und molekularbiologischen Charakterisierung von Signaltransduktionswegen, die im kardiovaskulären System und bei dessen Erkrankungen eine Rolle spielen. Darüber hinaus werden am Institut für Biochemie Signalwege untersucht, die die Entwicklung des Gehirns und des Gesichts während der Embryogenese steuern.

Das Ziel ist es die Funktion von spezifischen Proteinen im physiologischen und pathophysiologischen Kontext im molekularbiologischen Detail zu verstehen und durch die neuen Erkenntnisse auf molekularer Ebene das komplexe Zusammenspiel von verschiedenen Zellen, Geweben und Organen besser zu begreifen.

Die Motivation für unsere Forschung besteht darin, durch den Erkenntnisgewinn auf biochemischer und molekularer Ebene neue Angriffspunkte für diagnostische, präventive und therapeutische Maßnahmen zu finden. Unsere wissenschaftlichen Fragestellungen bearbeiten wir mit einem breiten Methodenspektrum, das von der klassischen Biochemie und Molekularbiologie, über Zellkultur, mikroskopische Verfahren, Histologie bis zur Mausgenetik reicht.

Aktuelle Studien und Projekte


Leitung
Team
Publikationen
  • Erfurt S, Hoffmeister M, Oess S, Asmus K, Ritter O, Patschan S, Patschan D. Serum IL-33 as a biomarker in different diseases: useful parameter or much need for clarification? J Circ Biomark. 2021. 10: 20-25.
  • Hiebel C, Stürner E, Hoffmeister M, Tascher G, Schwarz M, Nagel H, Behrends C, Münch C, Behl C. BAG3 Proteomic Signature under Proteostasis Stress. Cells. 2020. 9 (11): 2416.
  • Wiechmann S, Maisonneuve P, Grebbin BM, Hoffmeister M, Kaulich M, Clevers H, Rajalingam K, Kurinov I, Farin HF, Sicheri F, Ernst A. Conformation-specific inhibitors of activated Ras GTPases reveal limited Ras dependency of patient-derived cancer organoids. J Biol Chem. 2020 Feb 20. pii: jbc.RA119.011025. doi: 10.1074/jbc.RA119.011025.
  • Winkelmann A, Schendzielorz J, Maske D, Arends P, Bohne C, Hölzer H, Harre K, Nübel J, Otto B, Oess S. The Brandenburg reformed medical curriculum: study locally, work locally. GMS J Med Educ. 2019. 36 (5): Doc49.
  • Grozdanov V, Bousset L, Hoffmeister M, Bliederhaeuser C, Meier C, Madiona K, Pieri L, Kiechle M, McLean PJ, Kassubek J, Behrends C, Ludolph AC, Weishaupt JH, Melki R, Danzer KM. Increased immune activation by pathologic alpha-synuclein in Parkinson's Disease. Ann Neurol. 2019 Jul 25. doi: 10.1002/ana.25557.
  • Flach H, Krieg J, Hoffmeister M, Dietmann P, Reusch A, Wischmann L, Kernl B, Riegger R, Oess S, Kühl SJ. Nosip functions during vertebrate eye and cranial cartilage development. Dev Dyn. 2018 Jul 28. doi: 10.1002/dvdy.24659.
  • Neuss S, Bartel Y, Born C, Weil S, Koch J, Behrends C, Hoffmeister M, Steinle A. Cellular Mechanisms Controlling Surfacing of AICL Glycoproteins, Cognate Ligands of the Activating NK Receptor NKp80. J Immunol. 2018 Jul 6. pii: ji1800059. doi: 10.4049/jimmunol.1800059.
  • Zöller T, Wittenbrink M, Hoffmeister M, Steinle A. Cutting an NKG2D Ligand Short: Cellular Processing of the Peculiar Human NKG2D Ligand ULBP4. Front Immunol. 2018 Mar 29. 9:620. doi: 10.3389/fimmu.2018.00620. eCollection 2018.
  • Tuppi M, Kehrloesser S, Coutandin DW, Rossi V, Luh LM, Strubel A, Hötte K, Hoffmeister M, Schäfer B, De Oliveira T, Greten F, Stelzer EHK, Knapp S, De Felici M, Behrends C, Klinger FG, Dötsch V. Oocyte DNA damage quality control requires consecutive interplay of CHK2 and CK1 to activate p63. Nat Struct Mol Biol. 2018. 25 (3): 261-269.
  • Hoffmeister M, Krieg J, Ehrke A, Seigfried FA, Wischmann L, Dietmann P, Kühl SJ, Oess S. Developmental neurogenesis in mouse and Xenopus is impaired in the absence of Nosip. Dev Biol. 2017. 429 (1): 200-212.
  • Kovacevic I, Müller M, Kojonazarov B, Ehrke A, Randriamboavonjy V, Kohlstedt K, Hindemith T, Schermuly RT, Fleming I, Hoffmeister M, Oess S. The F-BAR Protein NOSTRIN Dictates the Localization of the Muscarinic M3 Receptor and Regulates Cardiovascular Function. Circ Res. 2015. 117 (5): 460-9.
  • Kovacevic I, Hoffmeister M, Oess S. Fibroblast Growth Factor Signaling in Vascular Development. Endothelial Signaling in Development and Disease, MHH Schmidt, S Liebner (editors), Springer Science + Business Media LLC New York. 2015. p. 93-114.
  • Hoffmeister M, Prelle C, Küchler P, Kovacevic I, Moser M, Müller-Esterl W, Oess S. The ubiquitin E3 ligase NOSIP modulates protein phosphatase 2A activity in craniofacial development. PLoS ONE 2014. 9 (12): e116150.
  • Kovacevic I, Hu J, Siehoff-Icking A, Opitz N, Griffin A, Perkins AC, Munn AL, Müller-Esterl W, Popp R, Fleming I, Jungblut B, Hoffmeister M, Oess S. The F-BAR protein NOSTRIN participates in FGF signal transduction and vascular development. EMBO J. 2012. 31 (15):3309-22.
  • McCormick ME, Goel R, Fulton D, Oess S, Newman D, Tzima E. Platelet-endothelial cell adhesion molecule-1 regulates endothelial NO synthase activity and localization through signal transducers and activators of transcription 3-dependent NOSTRIN expression. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2011. 31 (3): 643-9.
  • Picuric S, Friedrich M, Oess S. Expression and purification of recombinant human EGFL7 protein. Protein Expr Purif. 2009. 68 (1): 1-6.
  • Fernandez DR, Telarico T, Bonilla E, Li Q, Banerjee S, Middleton FA, Phillips PE, Crow MK, Oess S, Müller-Esterl W, Perl A. Activation of mammalian target of rapamycin controls the loss of TCRzeta in lupus T cells through HRES-1/Rab4-regulated lysosomal degradation. J. Immunol. 2009. 182 (4): 2063-73.
  • Wiesenthal A, Hoffmeister M, Siddique M, Kovacevic I, Oess S, Müller-Esterl W, Siehoff-Icking A. NOSTRINbeta-a shortened NOSTRIN variant with a role in transcriptional regulation. Traffic. 2009. 10 (1): 26-34.
  • Neumüller O, Hoffmeister M, Babica J, Prelle C, Gegenbauer K, Smolenski AP. Synaptotagmin-like protein 1 interacts with the GTPase-activating protein Rap1GAP2 and regulates dense granule secretion in platelets. Blood. 2009. 114: 1396-1404.
  • Hoffmeister M, Riha P, Neumüller O, Danielewski O, Schultess J, Smolenski AP. Cyclic nucleotide-dependent protein kinases inhibit binding of 14-3-3 to the GTPase-activating protein Rap1GAP2 in platelets. J Biol Chem. 2008. 283: 2297-2306.
  • Surup F, Wagner O, von Frieling J, Schleicher M, Oess S, Müller P, Grond S. The iromycins, a new family of pyridone metabolites from Streptomyces sp. I. Structure, NOS inhibitory activity, and biosynthesis. J Org Chem. 2007. 72 (14): 5085-5090.
  • de Oliveira SK, Hoffmeister M, Gambaryan S, Müller-Esterl W, Guimaraes JA, Smolenski AP. Phosphodiesterase 2A forms a complex with the co-chaperone XAP2 and regulates nuclear translocation of the aryl hydrocarbon receptor. J Biol Chem. 2007. 282: 13656-13663.
  • Schilling K, Opitz N, Wiesenthal A, Oess S, Tikkanen R, Müller-Esterl W, Icking A. Translocation of endothelial nitric-oxide synthase involves a ternary complex with caveolin-1 and NOSTRIN. Mol Biol Cell. 2006. 17 (9): 3870-3880.
  • Oess S, Icking A, Fulton D, Govers R, Müller-Esterl W. Subcellular targeting and trafficking of nitric oxide synthases. Biochem J. 2006. 396 (3): 401-409.
  • Stoeckl L, Funk A, Kopitzki A, Brandenburg B, Oess S, Will H, Sirma H, Hildt E. Identification of a structural motif crucial for infectivity of hepatitis B viruses. Proc Natl Acad Sci USA. 2006. 103 (17): 6730-6734.
  • Schleicher M, Brundin F, Gross S, Müller-Esterl W, Oess S. Cell cycle-regulated inactivation of endothelial NO synthase through NOSIP-dependent targeting to the cytoskeleton. Mol Cell Biol. 2005. 25 (18): 8251-8258.
  • König P, Dedio J, Oess S, Papadakis T, Fischer A, Müller-Esterl W, Kummer W. NOSIP and its interacting protein, eNOS, in the rat trachea and lung. J Histochem Cytochem. 2005. 53 (2):155-164.
  • Hoffmeister M, Piotrowski M, Nowitzki U, Martin W. Mitochondrial trans-2-enoyl-CoA reductase of wax ester fermentation from Euglena gracilis defines a new family of enzymes involved in lipid synthesis. J Biol Chem. 2005. 280: 4329-4338.
  • Dreyer J, Schleicher M, Tappe A, Schilling K, Kuner T, Kusumawidijaja G, Müller-Esterl W, Oess S, Kuner R. Nitric oxide synthase (NOS)-interacting protein interacts with neuronal NOS and regulates its distribution and activity. J Neurosci. 2004. 24 (46): 10454-10465.
  • Govers R, Oess S. To NO or not to NO: 'where?' is the question. Histol Histopathol. 2004. 19 (2): 585-605.
  • Hoffmeister M, van der Klei A, Rotte C, van Grinsven KWA, van Hellemond JJ, Henze K, Tielens AGM, Martin W. Euglena gracilis rhodoquinone:ubiquinone ratio and mitochondrial proteome differ under aerobic and anaerobic conditions. J Biol Chem. 2004. 279: 22422-22429.
  • Dreyer J, Hirlinger D, Müller-Esterl W, Oess S, Kuner R. Spinal upregulation of the nitric oxide synthase-interacting protein NOSIP in a rat model of inflammatory pain. Neurosci Lett. 2003. 350 (1): 13-16.
  • Hoffmeister M, Martin W. Interspecific evolution: microbial symbiosis, endosymbiosis and gene transfer. Environ Microbiol. 2003. 5: 641-649.
  • Theissen U, Hoffmeister M, Grieshaber M, Martin W. Single eubacterial origin of eukaryotic sulfide:quinone oxidoreductase, a mitochondrial enzyme conserved from the early evolution of eukaryotes during anoxic and sulfidic times. Mol Biol Evol. 2003. 20: 1564-1574.
  • Martin W, Rotte C, Hoffmeister M, Theissen U, Gelius-Dietrich G, Ahr S, Henze K. Early cell evolution, eukaryotes, anoxia, sulfide, oxygen, fungi first (?), and a tree of genomes revisited. IUBMB Life. 2003. 55: 193-204.
  • Zimmermann K, Opitz N, Dedio J, Renne C, Muller-Esterl W, Oess S. NOSTRIN: a protein modulating nitric oxide release and subcellular distribution of endothelial nitric oxide synthase. Proc Natl Acad Sci USA. 2002. 99 (26): 17167-17172.
  • Martin W, Hoffmeister M, Rotte C, Henze K. An overview of endosymbiotic models for the origins of eukaryotes, their ATP-producing organelles (mitochondria and hydrogenosomes), and their heterotrophic lifestyle. Biol Chem. 2001. 382: 1521-1539.
  • Oess S, Hildt E. Novel cell permeable motif derived from the PreS2-domain of hepatitis-B virus surface antigens. Gene Ther. 2000. 7 (9): 750-758.
  • Hildt E, Oess S. Identification of Grb2 as a novel binding partner of tumor necrosis factor (TNF) receptor I. J. Exp. Med. 1999. 189 (11):1707-14.

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E-Mail: biochemie@mhb-fontane.de

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