About us Institute of Biochem

Institute of Biochemistry

Biochemistry explores the basic principles of life at the molecular level. Proteins constitute the molecular building blocks of cells and are involved in almost all life processes. The complex processes of signalling pathways in cells need to be studied in order to understand, for example, metabolism in nutrition or mechanisms of medication.

At the Brandenburg Medical School our Institute conveys the fundamentals of biochemistry required for the medical profession and is the contact for all questions concerning biochemistry in the practice-oriented and science-based MHB curriculum.

Research at the Institute of Biochemistry addresses the detailed biochemical and molecular-biological characterization of signal transduction pathways which play a role in the cardiovascular system and its diseases. A further focus is on the exploration of pathways controlling brain and face development during embryogenesis. The aim is to understand the function of specific proteins in the physiological and pathophysiological context in molecular-biological detail and gain a better understanding of the complex interaction between cells, tissues and organs via new insights at the molecular level. Our motivation is to use this knowledge to identify new targets for diagnostic, preventive and therapeutic measures. The wide and varied spectrum of methods we apply in addressing our research questions ranges from classical biochemistry and molecular biology to cell cultivation, microscopic procedures, histology and mouse genetics.

Direction and contact

Team:
Prof. Dr. rer. nat. Stefanie Oess
E-Mail: stefanie.oess@mhb-fontane.de
Phone: 03391 3914800 

Dr. rer. nat. Meike Hoffmeister
E-Mail: meike.hoffmeister@mhb-fontane.de
Phone: 03391 3914801

Contact:
Institute for Biochemistry
Medizinische Hochschule Brandenburg Theodor Fontane
Building D
Fehrbelliner Str. 38
16816 Neuruppin

Key research areas

Endotheliale Dysfunktion, Herzhypertrophie und Herzversagen

Wir untersuchen Signaltransduktionswege im Kontext kardiovaskulärer Erkrankungen. Ausgangspunkt sind dabei unsere grundlegenden Arbeiten zum F-BAR Protein NOSTRIN. NOSTRIN ist ein wichtiger Regulator der Stickstoffmonoxid (NO)-Produktion und der Verlust von NOSTRIN in knockout-Mäusen führt zu endothelialer Dysfunktion, Hypertension und Herzversagen. Dabei spielt NOSTRIN eine wichtige Rolle in der korrekten Positionierung des M3-Acetylcholinrezeptors. Mit diesen Arbeiten konnten wir NOSTRIN als erstem F-BAR Protein eine Funktion bei der Regulation eines G-Protein gekoppelten Rezeptors nachweisen und zum grundlegenden Verständnis der Funktion von F-BAR Proteinen beitragen (Kovacevic et al., 2012, Embo J.; Kovacevic et al., 2015, Circ. Res.).

Konfokale Immunfluoreszenzbilder von Aorten-Explantaten gefärbt mit einem Antikörper gegen den M3-Acetylcholinrezeptor und DAPI.

Regulation der Angiogenese

Endothelzellen spielen eine entscheidende Rolle beim Prozess der Angiogenese zur Bildung von neuen Blutgefäßen aus bereits existierenden Gefäßen. Diese Prozesse sind zum einen in der Entwicklung von großer Bedeutung aber auch bei der Wundheilung und Angiogenese von Tumoren. Wir konnten zeigen, dass NOSTRIN an der Assemblierung eines Signalkomplexes bestehend aus dem FGF-Rezeptor 1 mit Rac1 und Sos1 beteiligt ist und dabei essentiell für die FGF-2 abhängige Aktivierung der kleinen GTPase Rac1 ist. Somit kommt NOSTRIN eine wichtige Rolle bei der Angiogenese während der Embryonalentwicklung zu (Kovacevic et al., 2012, Embo J).

Darstellung der vaskulären Front von Retina Explantaten durch Färbung mit Isolektin-B4 und Färbung der mitotischen Kerne unter Verwendung eines phospho-Histone H3 Antikörpers.

Regulation von Gehirn- und Gesichtsentwicklung während der Embryogenese

Die Holoprosenzephalie (HPE) ist eine häufige Fehlbildung des Gehirns beim Menschen mit einer Prävalenz von 1:16.000 bei der Geburt und 1:250 beim Embryo. Die Ursachen der HPE können vielfältig sein und an der Entstehung des Krankheitsbilds sind sowohl Einflüsse aus der Umwelt als auch genetische Faktoren beteiligt. Wir konnten die E3-Ligase NOSIP als kritischen Modulator bei der Gehirn- und Gesichtsentwicklung identifizieren. Der Verlust von NOSIP im Mausmodell führt zur Ausbildung einer HPE in Assoziation mit weiteren Fehlbildungen des Gesichts (Hoffmeister et al., 2014, PlosOne). Weiterführende Studien in Maus und Xenopus haben gezeigt, dass NOSIP ein kritischer Faktor für die Neurogenese während der Embryonalentwicklung ist und somit ein Kandidatengen für mögliche Fehlregulationen bei der Entwicklung des menschlichen Gehirns darstellt (Hoffmeister et al., 2017, Dev Biol). Diese Untersuchungen vertiefen und erweitern wir gegenwärtig unter Anwendung von in-vivo und in-vitro Methoden z.B. Kultivierung von neuronalen Stammzellen, Massenspektrometrie, Protein-Protein Interaktionen, intrazelluläre Signalwege auf molekularer Ebene, mikroskopische Methoden.

Konfokale Immunfluoreszenzbilder von koronalen Gehirnschnitten verschiedener Entwicklungsstadien nach Färbung mit Antikörpern gegen N-tubulin, Pax6 und Tbr2 in Kombination mit DAPI.
CV Prof. Dr. Stefanie Oess

Tätigkeiten

  • seit 09/2017 Professur Institut für Biochemie an der MHB
  • 2009 – 2017 Unabhängige Forschungsgruppenleiterin am Institut für Biochemie II, Universitätsklinikum Frankfurt am Main
  • 2000 – 2008 Post-Doc, Institut für Biochemie II, Universitätsklinikum Frankfurt am Main
  • 2000 Post-Doc, MPI Bad Nauheim, Kerkhoff Institut

Ausbildung

  • 1999 Promotion zum Dr. rer. nat, Ludwig-Maximilians Universität, München
  • 1996 – 1999 Doktorarbeit am Max-Planck Institut für Biochemie, Martinsried und Klinikum rechts der Isar, München
  • 1995/96 Approbation (D)/(UK)
  • 1990 – 1994 Pharmaziestudium an der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg und der School of Pharmacy, London
CV Dr. Meike Hoffmeister

Tätigkeiten

  • seit 09/2017 Laborleitung Institut für Biochemie an der MHB
  • 2009 – 2017 Staff Scientist am Institut für Biochemie II, Universitätsklinikum Frankfurt am Main
  • 2005 – 2009 Post-Doc, Institut für Biochemie II, Universitätsklinikum Frankfurt am Main
  • 2004 – 2005 Post-Doc, Heinrich-Heine Universität Düsseldorf

Ausbildung

  • 2004 Promotion zum Dr. rer. nat., Heinrich-Heine Universität, Düsseldorf
  • 2000 – 2004 Doktorarbeit an der Heinrich-Heine Universität Düsseldorf
  • 1992 – 2000 Biologiestudium an der Carl-von-Ossietzky Universität Oldenburg
Publications
  • Hoffmeister M, Krieg J, Ehrke A, Seigfried FA, Wischmann L, Dietmann P, Kühl SJ, Oess S. Developmental neurogenesis in mouse and Xenopus is impaired in the absence of Nosip. Dev. Biol. 2017. 429 (1): 200-212.
  • Kovacevic I, Müller M, Kojonazarov B, Ehrke A, Randriamboavonjy V, Kohlstedt K, Hindemith T, Schermuly RT, Fleming I, Hoffmeister M, Oess S. The F-BAR Protein NOSTRIN Dictates the Localization of the Muscarinic M3 Receptor and Regulates Cardiovascular Function. Circ. Res. 2015. 117 (5): 460-9.
  • Kovacevic I, Hoffmeister M, Oess S. Fibroblast Growth Factor Signaling in Vascular Development. Endothelial Signaling in Development and Disease, MHH Schmidt, S Liebner (editors), Springer Science + Business Media LLC New York 2015. p. 93-114.
  • Hoffmeister M, Prelle C, Küchler P, Kovacevic I, Moser M, Müller-Esterl W, Oess S. The ubiquitin E3 ligase NOSIP modulates protein phosphatase 2A activity in craniofacial development. PLoS ONE 2014. 9 (12): e116150. 
  • Kovacevic I, Hu J, Siehoff-Icking A, Opitz N, Griffin A, Perkins AC, Munn AL, Müller-Esterl W, Popp R, Fleming I, Jungblut B, Hoffmeister M, Oess S. The F-BAR protein NOSTRIN participates in FGF signal transduction and vascular development. EMBO J. 2012. 31 (15): 3309-22.
  • McCormick ME, Goel R, Fulton D, Oess S, Newman D, Tzima E. Platelet-endothelial cell adhesion molecule-1 regulates endothelial NO synthase activity and localization through signal transducers and activators of transcription 3-dependent NOSTRIN expression. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol.2011. 31 (3): 643-9. 
  • Picuric S, Friedrich M, Oess S. Expression and purification of recombinant human EGFL7 protein. Protein Expr. Purif. 2009. 68 (1): 1-6.
  • Fernandez DR, Telarico T, Bonilla E, Li Q, Banerjee S, Middleton FA, Phillips PE, Crow MK, Oess S, Müller-Esterl W, Perl A. Activation of mammalian target of rapamycin controls the loss of TCRzeta in lupus T cells through HRES-1/Rab4-regulated lysosomal degradation. J. Immunol. 2009. 182 (4): 2063-73.
  • Wiesenthal A, Hoffmeister M, Siddique M, Kovacevic I, Oess S, Müller-Esterl W, Siehoff-Icking A. NOSTRINbeta-a shortened NOSTRIN variant with a role in transcriptional regulation. Traffic 2009. 10 (1): 26-34.
  • Neumüller O, Hoffmeister M, Babica J, Prelle C, Gegenbauer K, Smolenski AP. Synaptotagmin-like protein 1 interacts with the GTPase-activating protein Rap1GAP2 and regulates dense granule secretion in platelets. Blood 2009. 114: 1396-1404.
  • Hoffmeister M, Riha P, Neumüller O, Danielewski O, Schultess J, Smolenski AP. Cyclic nucleotide-dependent protein kinases inhibit binding of 14-3-3 to the GTPase-activating protein Rap1GAP2 in platelets. J. Biol. Chem. 2008. 283: 2297-2306.
  • Surup F, Wagner O, von Frieling J, Schleicher M, Oess S, Müller P, Grond S. The iromycins, a new family of pyridone metabolites from Streptomyces sp. I. Structure, NOS inhibitory activity, and biosynthesis. J. Org. Chem. 2007. 72 (14): 5085-90.
  • de Oliveira SK, Hoffmeister M, Gambaryan S, Müller-Esterl W, Guimaraes JA, Smolenski AP. Phosphodiesterase 2A forms a complex with the co-chaperone XAP2 and regulates nuclear translocation of the aryl hydrocarbon receptor. J. Biol. Chem. 2007. 282: 13656-13663.
  • Schilling K, Opitz N, Wiesenthal A, Oess S, Tikkanen R, Müller-Esterl W, Icking A. Translocation of endothelial nitric-oxide synthase involves a ternary complex with caveolin-1 and NOSTRINMol. Biol. Cell 2006. 17 (9): 3870-80.
  • Oess S, Icking A, Fulton D, Govers R, Müller-Esterl W. Subcellular targeting and trafficking of nitric oxide synthases. Biochem. J. 2006. 396 (3): 401-9.
  • Stoeckl L, Funk A, Kopitzki A, Brandenburg B, Oess S, Will H, Sirma H, Hildt E. Identification of a structural motif crucial for infectivity of hepatitis B viruses. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2006. 103 (17): 6730-4.
  • Schleicher M, Brundin F, Gross S, Müller-Esterl W, Oess S. Cell cycle-regulated inactivation of endothelial NO synthase through NOSIP-dependent targeting to the cytoskeleton. Mol. Cell. Biol. 2005. 25 (18): 8251-8.
  • König P, Dedio J, Oess S, Papadakis T, Fischer A, Müller-Esterl W, Kummer W. NOSIP and its interacting protein, eNOS, in the rat trachea and lung. J. Histochem. Cytochem. 2005. 53 (2): 155-64.
  • Hoffmeister M, Piotrowski M, Nowitzki U, Martin W. Mitochondrial trans-2-enoyl-CoA reductase of wax ester fermentation from Euglena gracilis defines a new family of enzymes involved in lipid synthesis. J. Biol. Chem. 2005. 280: 4329-4338.
  • Dreyer J, Schleicher M, Tappe A, Schilling K, Kuner T, Kusumawidijaja G, Müller-Esterl W, Oess S, Kuner R. Nitric oxide synthase (NOS)-interacting protein interacts with neuronal NOS and regulates its distribution and activity. J. Neurosci. 2004. 24 (46): 10454-65.
  • Govers R, Oess S. To NO or not to NO: 'where?' is the question. Histol. Histopathol. 2004. 19 (2): 585-605.
  • Hoffmeister M, van der Klei A, Rotte C, van Grinsven KWA, van Hellemond JJ, Henze K, Tielens AGM, Martin W. Euglena gracilis rhodoquinone:ubiquinone ratio and mitochondrial proteome differ under aerobic and anaerobic conditions. J. Biol. Chem. 2004. 279: 22422-22429.
  • Dreyer J, Hirlinger D, Müller-Esterl W, Oess S, Kuner R. Spinal upregulation of the nitric oxide synthase-interacting protein NOSIP in a rat model of inflammatory pain. Neurosci. Lett. 2003. 350 (1): 13-6.
  • Hoffmeister M, Martin W. Interspecific evolution: microbial symbiosis, endosymbiosis and gene transfer. Environ. Microbiol. 2003. 5: 641-649.
  • Theissen U, Hoffmeister M, Grieshaber M, Martin W. Single eubacterial origin of eukaryotic sulfide:quinone oxidoreductase, a mitochondrial enzyme conserved from the early evolution of eukaryotes during anoxic and sulfidic times. Mol. Biol. Evol. 2003. 20: 1564-1574.
  • Martin W, Rotte C, Hoffmeister M, Theissen U, Gelius-Dietrich G, Ahr S, Henze K. Early cell evolution, eukaryotes, anoxia, sulfide, oxygen, fungi first (?), and a tree of genomes revisited. IUBMB Life 2003. 55: 193-204.
  • Zimmermann K, Opitz N, Dedio J, Renne C, Muller-Esterl W, Oess S. NOSTRIN: a protein modulating nitric oxide release and subcellular distribution of endothelial nitric oxide synthase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2002. 99 (26): 17167-72.
  • Martin W, Hoffmeister M, Rotte C, Henze K. An overview of endosymbiotic models for the origins of eukaryotes, their ATP-producing organelles (mitochondria and hydrogenosomes), and their heterotrophic lifestyle. Biol. Chem. 2001. 382: 1521-1539.
  • Oess S, Hildt E. Novel cell permeable motif derived from the PreS2-domain of hepatitis-B virus surface antigens. Gene Ther. 2000. 7 (9): 750-8.
  • Hildt E, Oess S. Identification of Grb2 as a novel binding partner of tumor necrosis factor (TNF) receptor I. J. Exp. Med. 1999. 189 (11):1707-14.

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